Главная / Справочник болезней / Недостаточность ферментов

Недостаточность ферментов



Недостаточность ферментов

Синдромы врождённых нарушени
  • Синдромы развиваются вследствие нарушений структуры или функции ферментов или важных для функционирования фермента белков (к примеру, активаторов).
  • Мутации генов, кодирующих структуру ферментов (в подавляющем основной массе — аутосомно-рецессивные заболевания — р), — преобладающая первопричина врождённых нарушений обмена веществ.
  • Определённые этнические группы имеют повышенный риск специфических метаболических нарушений (к примеру, болезнь Тэя-Сакса часто встречается в популяции евреев Ашкенази и канадцев французского происхождения).
  • Метаболические врождённые нарушения могут сочетаться с избыточным накоплением вещества-предшественника, его токсических метаболитов или с недостатком веществ, необходимых для нормального метаболизма.
  • Заболеваемость, по оценке экспертов, всегда занижена (в первую очередь, из-за ошибок диагностики).
  • В этой статье приведён алфавитный список ферментов, для которых известны клинические проявления, возникающие вследствие наследуемой недостаточности ферментов. Коды ферментов (КФ) приведены по Enzyme Nomenclature (NC-IUBMB, Комитет по Номенклатуре Международного Союза по Биохимии и Молекулярной Биологии).
  • LCAT, см. Недостаточностьлецитин-холестерин ацилтрансферазы

    NADH-убихинон оксидоредуктаза митохондриального генома (КФ 1.6.5.3, 7 комплексов митохондриальной ДНК MTND1, MTND2, MTND3, MTND4, MTND4L, MTND5, MTND6; 516000-516007)
  • ген MTND1: невропатия зрительного трваЛёбера (535000), болезньАльцхаймера (104300), болезнь Паркинсона (168600)
  • ген MTND2: атрофия зрительного нерва Лебера
  • ген MTND4: атрофия зрительного нерва Лебера, синдром MELAS, билатеральная катаракта
  • гены MTND5 и MTND6: атрофия зрительного нерва Лебера.
  • Аденилат киназа (* 103000, КФ 2.7.4.3, 9q34.1, известно 3 фенотипа) экспрессируется в эритроцитах и скелетных мышцах. При дефекте эритроцитарной формы (генЛА7, р) развивается гемолитическая анемия. Известнтакже недостаточность мышечной формы (102990, миокиназа, R), приводящая к злокачественной гипертермии в последствии галотанового наркоза.

    Адениловой кислоты дезаминаза, см.

  • Аденозин монофосфат дезаминаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Аденилосукциназы недостаточность, см.

  • Аденилосукцинат лиаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Аденилосукцинат лиаза (* 103050, аденилосукциназа, КФ 4.3.2.2, 22ql3.1, ген ADSL, р). При недостаточности характерны выраженная задержка психомоторного развития, судорожные припадки, мышечная слабость. В крови, СМЖ повышенное содержание риботидов сукциниладенозина и сукци-ниламиноимидазол карбоксамида. У гомозигот тяжёлая форма аутизма (сукцинилпуринемический аутизм). Л-ра: Stone RL et al: A mutation in adenylosuccinate lyase associated with умственная отсталость and autistic features. Nature Genet. 1: 59—63, 1992.Аденин фосфорибозилтрансфераза (*102600, КФ 2.4.2.7, 16q24, ген APRT, не меньше десятка дефектных аллелей [но-сительство в пределах 0,1%, но значительно выше у японцев], р у европеоидов, R для аллеля APRT
  • J[apan]) катализирует реакцию: аденозинмонофосфат
  • дифосфат = аденин
  • 5-фос-фо-а-Д-рибозо-1-дифосфат. Недостаточность фермента приводит к развитию в почках камней из 2,8-дигидроксиаденина. Клинически: уролитиаз без гиперурикемии и подагры. Эффективны диета с низким содержанием пуринов и аллопури-нол. Без лечения развивается почечная недостаточность.
  • Лабораторно: камни из 2,8-дигидроксиаденина мягкие, коричнево-красные, но сероватые при высыхании; кристаллы в моче округлые, коричневатые. Синонимы: АМФ пирофос-форилаза, трансфосфорибозидаза. Л-ра: Engle SJ et al: Adenine phosphoribosyltransferase-deficient mice develop 2,8-dihydro-xyadenine nephrolithiasis. PNAS93: 5307—5312, 1996; Menardi С et al: Human APRT deficiency: indication for multiple origins of the most common Caucasian mutation and detection of a novel type of mutation involving intrastrand-templated repair. Hum. Mutat. 10: 251—255, 1997.

    5-Аденозил-?-гомоцистеин гидролаза, см.

  • Аденозилгомоцис-теиназа
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Аденозилгомоцистеиназа (* 180960, 5-аденозил-?-гомоцис-теин гидролаза, КФ 3.3.1.1, 20cen-ql3.1, ген SAHH, р) катализирует гидролиз 5-аденозил-/,-гомоцистеина до аденозина и L-гомоцистеина. Недостаточность фермента— одна из причин гиперметионинемии. Клиническая картина: лицевой дисморфизм, дефектные волосы и зубы, кардиомиопатия, отставание в умственном и двигательном развитии. Гиперметионинемия наблюдается также при наследственной тирозинемии (276700), недостаточности цистатион р-синтетазы (236200) и метионин аденозилтрансферазы (250850). Л-а: Arredondo-Vega FX et al: Isozyme and DNA analysis of human S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase (AHCYU/wi. Hum. Genet. 53:157—167,1989; Labrune P et al: Familial hypermethioninemia partially responsive to dietary restriction. / Pediat. 117: 220—226, 1990.

    Аденозин дезаминаза, см.

  • Недостаточность аденозиндезамина-зы
  • в Иммунодефициты
  • Аденозин монофосфат дезаминаза (адениловой кислоты дезаминаза, КФ 3.5.4.6, гены AMPD, R) существует в нескольких формах: М (мышечная,
  • 102770, 1р21-р13, ген AMPD1), L (печёночная, 102771, 1р21-р13, тенАМРО2), Е (эритроцитарная,
  • 102772, 2 изофермента, Hpl3-pter, ген AMPD3). Известны повреждения генов AMPD1 (недостаточность миоаденилат дезаминазы) и AMPD3 (клинические проявления эритроцитарной формы фермента не обнаружены)
  • Тип М (I) специфичен для скелетной и сердечной мышц. Недостаточность миоаденилат дезаминазы — наиболее частая первопричина метаболических миопатий (мышечная слабость и подёргивания в последствии физической нагрузки)
  • Тип Е (III). Мутантные аллели широко распространены в Японии, Корее, Восточной Европе (носитель — каждый тридцатый житель). Л-ра. Morisaki Т et al: Molecular basis of AMP deaminase deficiency in skeletal muscle. PNAS 89: 6457—6461, 1992; Yamada Y et al: A point mutation responsible for human erythrocyte AMP deaminase deficiency. Hum. Moke. Genet. 3: 331—334, 1994.
  • Аденозинтрифосфатаза (* 102800, АТФаза, КФ 3.6.1.3, р, также R). Для недостаточности фермента характерна несфе-роцитарная гемолитическая анемия. При не частом дефекте эритроцитарной АТФазы в виде увеличенной активности (*#102900) развивается полицитемия.

    Аденозинтрифосфатаза (Сип-транспортирующая,

  • 300011, Xql2-ql3 rmATPJA, N). Дефекты а-полипептида приводят к развитию синдромов Менкеса (309400), врож-
  • дённой вялой кожи (300011) и Элерса-Данло-Русакова (304150, тип IX).

    Аконитаза. см.

  • Миопатий вследствие недостаточности сукцинат-дегидрогеназы и аконитазы
  • в статье Миопатий метаболические.
  • Активатор плазминогена (*173370, КФ 3.4.21.68, 8р12—8рП, ген PLAT)— сериновая протеаза, активирующая превращение плазминогена в плазмин. При недостаточности ® развивается тромбоэмболическая болезнь.

    р Аланин-оксоглутарат аминотрансфераза, см.

  • ГАМК трансаминаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Алании глиоксилат аминотрансфераза (КФ 2.6.1.44), см. Ок-салоз (nl).

    Алкилдигидроксиацетонфосфат-КоА синтетаза жирных кислот, см Хондродисплазия точечная (nl).Алкоголь дегидрогеназа, см. Алкоголизм. Альдолаза, см. Недостаточность альдолазы.

    Альдостерон синтетаза, см.

  • кортикостерон метил оксидаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Аминоадипиновая семиальдегид синтетаза, см. Гиперли-зинемия (nl).

    Аминоацил-гистидин дипептидаза, см.

  • Карнозиназа
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Аминоацилаза, см. Болезнь Кэнэвэн (nl).

    у-Аминобутират трансаминаза, см.

  • ГАМК трансаминаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • 8-Аминолевулинат дегидратаза (* 125270, порфобилино-ген синтетаза, КФ 4.2.1.24, 9q34, ген ALAD, кофактор -цинк, несколько изоферментов, не меньше 7 мутантных аллелей, наследуемых как р, так и R). Гемолитическая анемия, острая порфирия, а также предрасположенность к отравлению свинцом— основная патология при недостаточности фермента. См. также
  • Биосинтез тема
  • в статье Порфирия.
  • 6-Аминолевулинат синтетаза (КФ 2.3.1.37) см. Анемии сиде-робластные, Порфирия.Аминометилтрансфераза (система катаболизма глицина, КФ 2.1.2.10), см. Глицин мия.

    Аргиназа, см. Недостаточность ферментов цикла мочевины.

    Аргининосукцинат лиаза, см. Недостаточность ферментов цикла мочевины.

    Аргининосукцинат синтетаза, см. Недостаточность ферментов цикла мочевины.

    Арилсульфатаза (КФ 3.1.6.1 [сульфатаза в арил-сульфат сульфогид-ролаза]). см. Лейкодистрофия метахроматическая (арилсульфатаза А, КФ 3.1.6.8, 250100), Мукополисахаридозы (арилсульфатаза В, КФ 3.1.6.12,253200), Ихтиоз (арилсульфатаза С, КФ 3.1.6.2,308100),Jfo
  • -дродисплазия точечная (арилсульфатаза Е, 302950, см. nl), Сульфа-тидоз (множественная недостаточность сульфатаз, см. nl).
  • Арилэстераза, см.

  • Параоксаназа
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Ароматаза— фермент (* 107910, эстроген синтетаза, КФ 1.14.14.1,15q21.1, ген СКР79) из семейства цитохромов Р450 — в яичниках, плаценте, мышцах, печени, жировой ткани, мозге, волосяных фолликулах катализирует образование ароматических

    С18 эстрогенов из С19 андрогенов (ароматизация)

  • Плацен-та.. Активность ароматазы критична для защиты женского плода от маскулинизации и матери от вирилизации
  • Недостаточность ароматазы (р): женский половой инфантилизм, первичная аменорея, при рождении — фенотип ложного гермафродитизма, поликистозные яичники
  • Увеличение активности ароматазы (SR, только у генетических мальчиков) -гинекомастия. Л-ра. Mullis РЕ et al: Aromatase deficiency in a female who is compound heterozygote for two new point mutations in the P450(arom) gene: impact of estrogens on hypergonadrotropic hypogonadism, multicystic ovaries, and bone densitometry in childhood. /. Clin. Endocr. Metab. 82: 1739—1745, 1997; Simpson ER et al: Expression of the CYP19 (aromatase) gene: an unusual case of alternative promoter usage. FASEB J. 11: 29—36, 1997.
  • N-Аспартил B-гликозаминидаза. см. Аспартилгликозаминурия. Аспартоацилаза, см. Болезнь Кэнэвэн(п1). АТФ синтетаза, см. Недостаточность ферментов дыхательной цепи. Ацетальдегид дегидрогеназа, см. Алкоголизм.

    N-Ацетил-а D-галактозаминидаза, см. Ангиокератома, Болезнь Фабри.

    N-Ацетил-а-О-глюкозаминидаза (КФ 3.2.1.50), см.

  • мукополи-сахаридоз типа 111В
  • в Мукополисахаридозы.
  • N-Ацетилглутамат синтетаза (КФ 2.3.1.1, ген NAGS). При недостаточности фермента (*237310) развивается гиперам-мониемия.N-Ацетилглюкозаминил трансфераза II, см. Анемия дизэрит-ропоэтическая врождённая, тип II (nl).

    N-Ацетилглюкозамин-6-сульфатаза (КФ 3.1.6.14), см.

  • мукопо-лисахаридоз типа IIID
  • в Мукополисахаридозы.
  • Ацетилгидролаза фактора активации тромбоцитов

    (*601690, 6р21.1-р12, ген PAFAH2). При недостаточности фермента (р) высок риск развития СКВ и тяжёлых форм бронхиальной астмы. У 4% японцев не экспрессируется один из аллелей.Ацетил-КоА ацетилтрансфераза (КФ 2.3.1.9, ацетил-КоА С-ацетилтрансфераза ацетоацетил-КоА тиолаза). Известно 2 формы ацетил-КоА ацетилтрансферазы
  • Ацетил-КоА ацетилтрансфераза 1 (*203750, Ilq22.3-q23.1, генАСАТ1, 8 му-тантных аллелей, р). Основное проявление заболевания (дефект катаболизма изолейцина) — тяжёлый метаболический ацидоз, экскреция 2-метил-З-гидроксимасляной кислоты
  • Заболевание неточно называют: кетотиолазы недостаточность, р-кетотиолазы недостаточность, 3-оксотиолазы недостаточность
  • Л-ра. Fukao Т et al: Identification of three mutant alleles of the gene for митохондриальная acetoacetyl-coenzyme A thiolase: a complete analysis of two generations of a family with 3-ketothiolase deficiency. / Clin. Invest. 89: 474—479, 1992; Molecular studies of mitochondrial acetoacetyl-coenzyme A thiolase deficiency in the two original families. Hum. Mutat. 2: 214—220, 1993
  • Ацетил-КоА ацетилтрансфераза 2 (*100678, 6q25.3-q26, re
  • ACAT2, р). Характерно тяжёлое отставание в умственном развитии.
  • Ацетил-КоАатлюкозаминид N-ацетилтрансфераза (КФ 2.3.1.78), см.

  • Мукополисахаридоз типа IIIC
  • в Мукополисахаридозы.
  • Ацетил-КоА карбоксилаза (КФ 6,4.1,2) катализирует реакцию: АТФ

  • ацетил-КоА
  • НС03~ = АДФ
  • фосфат +
  • малонил-КоА. Известно 2 изоформы фермента: а- (*200350, 17q21, генЛСС/4) и0 (*601557, 12q24.1, генЛССй). Зарегистрирована недостаточность а-формы в виде гипотонической миопатии, множественных неврологических признаков и экскреции метаболитов гексаноевой кислоты. Л-ра: На J et al: Cloning of human acetyl-KoA carboxylase-p and its unique features. PNAS93: 11466-11470, 1996; UllrichCKet al: Assignment of acetyl-KoA carboxylase-p (ACACB) to human chromosome band 12q24.1 by in situ hybridization. Cytogenet. Cell Genet. 77: 176—177, 1997.N-Ацетилглюкозаминилфосфотрансфераза (КФ 2.7.8.17,4q21—4q23, ген GNPTA), см. Муколипидоз.Ацил-КоА дегидрогеназа, см. Дефекты ацил-КоА дегидрогеназ. Ацил-КоА оксидаза, см. Адренолейкодистрофия.Биотинидаза (*253260, КФ 3.5.1.12, Зр25, ген BTD, р). При дефектах гена возникает множественная недостаточность карбоксилаз. Клинически: грубые нарушения функций многих органов и систем, включая глухоту, слепоту, судорожные припадки, отставание в умственном развитии, дерматозы, кетоацидоз. Лабораторно: ацидурия, гипераланинемия.Валин трансаминаза(*277100, КФ 2.6.1.66). Недостаточность фермента (р) ведёт к развитию валинемии. Клинически: рвота, слабость, гиперкинезы.

    и-Галактозидаза. см. Ангиокератома, Болезнь Фабри.

    р-Галактозидаза, см. Мукополисахаридозы,

  • Нейраминидаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Омгр-Галактозидаза, см. Ганглиозидозы.

    а-МТалактозаминидаза см. Ангиокератома, Болезнь Фабри.

    Галактозилцерамидр-галактозидаза, см. Болезнь Краббе.

    3-р-О-Галактозил трансфераза I (230430, КФ 2.4.1.133) принимает участие в образовании комплексов белка с хонд-роитин сульфатами (кофактор— марганец). Рецессивные формы недостаточности фермента зарегистрированы при некоторых типах синдрома Элерса-Данлд-Русакова, идиопатичес-ких анемиях и тромбоцитопениях.

    Галактокиназа, см. Галактоземия (nl).

    Галактозо-1-фосфатуридилтрансфераза, см. Галактоземия (nl).

    Галактозоэпимераза, см. Галактоземия (nl).

    ГАМК трансаминаза(*137150, у-аминобутират аминотран-сфераза, КФ 2.6.1.19, ген GABAT) участвует в метаболизме ГАМК, при недостаточности фермента (р) наблюдают отставание психомоторного развития, гиперрефлексию, вероятно ускорение роста тела. Лабораторно: в СМЖ увеличено содержание ГАМК, гомокарнозина, В-Аланина. Синонимы: у-аминобутират трансаминаза, ГАМК трансфераза; В-Аланин-оксог-лутарат аминотрансфераза. См. также карнозиназа. глутаматде-карбоксилаза, сукцинат-полуальдегид дегидрогеназа в статье Недостаточность ферментов. Л-ра: Osei YD; Churchich JE.: Screening and sequence determination of a cDNA encoding the human brain 4-aminobutyrate aminotransferase. Gene 155: 185—187, 1995.Гексозаминидаза (*268800, p-N-ацетилгексозаминидаза, КФ 3.2.1.52, множество мутантных аллелей). Три изофермента (гексоза-минидаза А— а- и р-цепи, гексозаминидаза В - 2р, гексозаминида-за S — 2 андрост-4-ен-3,17-дион
  • NADH
  • КФ 1.1.1.64, тестостерон 17-р дегидрогеназа (NADP+). Реакция: тестостерон
  • NADP
  • андрост-4-ен-3,17-дион
  • NADPH. Генетика и биохимия. Различают минимально три типа 17-р-гидроксистероид дегидрогеназы
  • Тип 1 (*109684, 17qll-ql2, ген EDH17B2)
  • Тип 2 (*109685, 16q24.1-q24.2, ген HSD17B2)
  • Тип 3 (тестикулярная форма)
  • Мужской псевдогермафродитизм (264300) развивается при мутации гена, кодирующего тип 3 фермента
  • Семейные формы поликистозной заболевания яичника — результат мутации генов HSD17B2 и EDH17B2
  • Все гены 17-р-гидроксистероид дегидрогеназы характеризуются крайним полиморфизмом. Л-ра: Casey ML et al: 17-p-hydroxysteroid dehydrogenase type 2: chromosomal assignment and progestin regulation of gene expression in human endometrium./ Clin. Invest. 94: 2135—2141 1994; DurocherF etal: Mapping of the HSD17B2 gene encoding type II 17-p-hydroxysteroid dehydrogenase close to D16S422 on chromosome 16q24.1-q24.2. Genomics 25: 724—726, 1995; Geissler WM et al: Male pseudohermaphroditism caused by mutations of testicular 17-p-hydroxysteroid dehydrogenase 3. Nature Genet. 7: 34—39, 1994; Normand Т et al: Detection of polymorphisms in the estradiol 17-p-hydroxysteroid dehydrogenase II gene at the EDH17B2 locus on 17qll-q21 Hum. Molec. Genet. 2: 479—483, 1993.
  • 18-рТидроксистероид дегидрогеназа, см.
  • Кортикостерон метил оксидаза
  • в статье Недостаточность ферментов. 20-а-Гидроксистероид дегидрогеназа, см.
  • 3-р-дегидрогеназа
  • в статье Синдром адреногенитальный.
  • 4 Гидроксифенилпируват гидроксилаза, см. Тирозинемия.

    25 Тидроксихолекальциферол 1-а-гидроксилаза, см. Рахит наследственный.

    Гипоксантин гуанин фосфорибозилтрансфераза, см.

  • Синдром Лёша-Найена
  • (nl).
  • Гистидиназа (*235800, КФ 4.3.1.3, ген HAL, 12q22-q23, р) катализирует превращение гистидина в урокановую кислоту, расщепляемую уроканазой (см.). При недостаточности гистидиназы: гистидинемия, отставание в умственном развитии. Синонимы: гистидин аммоний-лиаза, гистидаза, гисти-дин а-дезаминаза. Примечание: гистидинемия— самый частый врождённый дефект метаболизма в Японии (1:8 400). Л-ра: Suchi M et al: Molecular cloning and structural characterization of the human histidase gene (HAL). Ceramics 29: 98—104, 1995.Гликоген синтетаза, см. Гликогенозы. Гликозиласпарагиназа, см. Аспартилгликозаминурия. Глицерат дегидрогеназа (КФ 1.1.1.29), см. Оксалоз (nl).Глицерол киназа, (*307030, КФ 2.7.1.30, Хр21.3-р21.2, ген GK, N). При недостаточности фермента: задержка роста, отставание в умственном развитии,остеопороз,патологические переломы, гипоплазия коры надпочечников с адренокор-тикальной недостаточностью, миопатия, рвота, метаболический ацидоз, гиперглицеролемия, глицеролурия.

    Глицин декарбоксилаза (пиридоксальфосфат-зависимая), см. Гли-цинемия.

    Глиоксилаза (глиоксилаза I [

  • 138750, КФ 4.4.1.5, 6р, ген GL01, выраженный полиморфизм] и глиоксилаза II [
  • 138760, КФ 3.1.2.6, 16р13.3, ген HAGH] в последствиидовательно катализируют конденсацию метилглиоксилата и восстановленного глу-татиона в S-лактоилтлутатион и его превращение в D-молоч-ную кислоту и глутатион). Недостаточность второго фермента (гидроксиацил глутатион гидролаза, R) может привести к эллиптоцитозу. Л-ра: Ridderstrom M et al: Molecular cloning, heterologous expression, and characterization of human glyoxalase II. J. Biol. Chem. 271: 319—323, 1996.
  • Глутамат декарбоксилаза (КФ 4.1.1.15, кофактор— пи-ридоксальфосфат, 2 локуса: 2q31 [ген GAD],
  • 266100], Юр 11.23 [ген GAD2, 138275]) катализирует превращение глу-таминовой кислоты в ГАМК. Мутации гена GAD1 (р) ведут к развитию фатальных и рано манифестирующих судорожных припадков, развивающихся ещё у плода. См. также ГАМК трансаминаза, карнозиназа, сукцинат-полуальдегид дегидрогеназа. Л-ра: Asada H et al: Decreased brain y-aminobutyric acid in mice lacking the 67-kDa isoform of glutamic acid decarboxylase. PNAS 94: 6496—6499, 1997.
  • Глутаматформилтрансфераза (*229100, формиминотран-сфераза, КФ 2.1.2.5). При недостаточности фермента (р) развивается формиминоглутаматацидурия с отставанием в умственном и физическом развитии и мегалобластической анемией.у-Глутамилтрансфераза (*231950, у-глутамилтранспепти-даза, КФ 2.3.2.2, ген GGT1, другая форма— ген GGT2 [137181, 22qll.l2]) катализирует перенос глутамила глута-тиона на разные аминокислоты и дипептидные акцепторы. При дефектах гена GGTI (р): глутатионурия, умственная отсталость.у-Глутамилцистеин синтетаза (*230450, КФ 6.3.2.2, глу-тамат-цистеин лигаза [каталитическая субъединица, ген GLCLC, локус 6р12; регуляторная субъединица, ген GLCLR, локус 1р21-р22], р). Клинически: гемолитйческая анемия, позднего начала спиноцеребеллярная дегенерация, атаксия. Л-ра: Tsuchiya К et al: Mapping of the glutamate-cysteine ligase catalytic subunit gene (GLCLC) to human chromosome 6pl2 and mouse chromosome 9D-E and of the regulatory subunit gene (GLCLR) to human chromosome Ip21-p22 and mouse chromosome 3H1—3. Genomics 30: 630—632, 1995.

    Глутарил-КоА дегидрогеназа, см. Глутарацидурия (nl).

    Глутатион пероксидаза (КФ 1.11.1.9) катализирует восстановление пероксидов, оказывая тем самым протективный эффект на клетки. 4 гена GPX кодируют 4 формы фермента: эритроцитов и печени (*138320, GPX1, 3qll-ql2), гастроинтестинальная («138319, GPX2, 14q24.1), плазмы (*138321, GPX3, хр. 5) и яичка (* 138322, GPX4). При недостаточности глутатион пероксидазы 1 (р) развивается гемолитйческая анемия. Примечание. Фермент (как и тироксин дейодиназа) содержит селен в виде селеноцистеина. Л-ра: Chu F-F: The human glutathione peroxidase genes GPX2, GPX3, and GPX4 map to chromosomes 14, 5, and 19, respectively. Cytogenet. Cell Genet. 66: 96—98, 1994; Polymorphism and chromosomal localization of the Gl-form of human glutathione peroxidase (GPX2) on 14q24.1 by in situ hybridization. Genomics 32: 272—276, 1996.Глутатион редуктаза (*138300, КФ 1.6.4.2, 8p21.1, ген GSR, р). При недостаточности фермента— гемолитйческая анемия. Л-ра: Lohr GW, Waller HD: Zur Biochemie einiger angeborener haemolytischer Anaemien. Folia Haemat. 8: 377—397, 1963.Глутатион синтетаза (601002, КФ 6.3.2.3, 20ql 1.2, ген GSS). При недостаточности фермента (231900, р)— врождённый дефект метаболизма в виде массивной экскреции 5-оксипролина, увеличенного содержания 5-оксипролина в крови и СМЖ; тяжёлый метаболический ацидоз, наклонность к гемолизу, неврологическая симптоматика. Возможны генера-лизованная формы и форма с поражением исключительно эритроцитов.

    Глюкоза ин 6 сульфатаза см.

  • мукополисахаридоз типа IIID
  • в Мукополисахаридозы.
  • Глюкоза ин 6 сульфатсульфатаза см.

  • мукополисахзридоз типа 8
  • в Мукополисахаридозы.
  • Глюкозо 6 фосфат дегидрогеназа (Г-6-ФД, КФ 1.1:1.49,

  • 305900, Xq28) важна для поддержания внутриклеточного содержания восстановленных нуклеотидов; наследуемая недостаточность фермента (N, крайний полиморфизм, более трёхсот аллельных вариантов) приводит к развитию анемий, фавизму, хронической гранулематозной заболевания. Различают варианты фермента: вариант А и средиземноморский
  • Вариант А встречают у афроамериканцев (быстро деградирующий изофермент, время полужизни — 13 дней)
  • Средиземноморский вариант обнаруживают в основном у греков и итальянцев (крайняя нестабильность фермента, время полужизни -несколько часов), фактически активность изофермента отсутствует
  • При варианте А или средиземноморском варианте недостаточности Г-6-ФД приём-продуктов, проявляющих окислительные свойства (сульфаннламиды, салицилаты, фе-
  • нацетин), через 1—3 дня инкубационного периода вызывает острейший гемолитический криз. Последующее течение заболевания различно для 2-ух вариантов фермента
  • Вариант А. Происходит гемолиз предсуществовавшей эритроцитарной популяции. Гемолитический криз разрешается при образовании в костном мозге новых популяций эритроцитов с высокой активностью Г-6-ФД
  • Средиземноморский вариант. Гемолиз приводит к разрушению почти всех эритроцитов. Показана трансфузия вплоть до полного выведения ЛС из организма. См. также Фавизм (nl), Анемия вследствие недостаточности Г-6-ФД(п1).
  • Глюкозо-6-фосфат изомераза (*172400, КФ 5.3.1.9, 19ql3.1, ген GPI, не меньше 5 аллелей, 91, р) приводит к развитию хронической гемолитической несфероцитарной анемии. Клинически: гемолитические кризы, желтуха, пигментные камни желчевыводящих путей, спленомегалия, мышечная слабость, атаксия, отставание в развитии. Синонимы: фо-сфоглюкозоизомераза, фосфогексозоизомераза, фосфогексозомутаза, оксоизомераза, гексозофосфатизомераза. Л-ра: Kanno et al: Molecular analysis of glucose phosphate isomerase deficiency associated with hereditary hemolytic anemia. Blood 88: 2321—2325, 1996.р-Глюкоцереброзидаза (*230800, р-глюкозидаза кислая, КФ 3.2.1.45, Iq21, ген GBA, в пределах 50 дефектных аллелей, р). При дефектах гена GBA развивается болезнь Гоше.

    р-Глюкуронидаза (КФ 3.2.1.31), см. Мукополисахаридозы.

    Глюкуронил трансфераза (КФ 2.4.1.174), см.

  • Синдромы Крйг-лера-Найара
  • (nl).
  • Гомогентизат 1,2 диоксигеназа, см. Алкаптонурия (nl).

    Гомоцистеин метилтетрагидро2фолат метилтрансферазы недостаточность, см.

  • Метионин синтетаза
  • в статье Недостаточность ферментов, а также Ацидурия метилмалоновая.
  • Зр-Дегидрогеназа, см. Синдром адреногенитальный.

    Дезоксицитидин киназа (*125450, КФ 2.7.1.74, 4ql3.3-q21.1). При недостаточности фермента ® наблюдается устойчивость к противовирусным и противоопухолевым ЛС.Дейодиназа (*274800, КФ 3.8.1.4). При недостаточности фермента (р): гипотиреоидизм, зоб, умственная отсталость, малый рост, низкое содержание Т; постоянная экскреция йода с мочой. 4

    17,20-Десмолаза, см.

  • Нарушения синтеза и метаболизма тестостерона
  • в Нарушения половой дифференцировал.
  • Дигидрокснацетонфосфат ацилтрансфераза, см Хондродиспла-зия точечная (nl).

    Дигидролипоамид дегидрогеназа (246900, КФ 1.8.1.4, 7q31~7q32, ген DLD). При недостаточности (р) этого компонента пируватдегидрогеназного и 2-оксалоглутаратдегид-рогеназного комплексов развивается метаболический молочнокислый ацидоз с увеличенным содержанием в крови лак-тата и пирувата, эпизодами гипогликемии. Л-ра: HongYS et al: Identification of two mutations in a compound heterozygous child with ailiydrolipoamide dehydrogenase deficiency. Hum. Molec. Genet. 5: 1925—1930, 1996.Дигидропиримидиназа (222748, КФ 3.5.2.2). При недостаточности— метаболический ацидоз.,/Lpj: Duran M et al: Dihydropyrimidinuria: a new inborn error of pyrimidine metabolism. / Inherit. Metab. Dis. 14: 367-ЭТО, 1991.Дигидропиримидин дегидрогеназа (*274270, КФ 1.3.1.2, 1р22, ген DPD [DPYD]). Недостаточность NADP+-фермента (р) приводит к развитию тяжёлого токсикоза в последствии приёма антибластомного продукта фторурацила (стоматит, лейко- и тромбоцитопения, выпадение волос, диарея, потеря массы тела, мозжечковая атаксия и другая симптоматика со стороны ЦНС.Дигидрофолатредуктаза (* 126060, КФ 1.5.1.3, тетрагид-рофолат дегидрогеназа, 5qll-5q22, ген DHFR [несколько псевдогенов]) обратимо превращает дигидрофолат в тетрагидро-фолат (метотрексат— ингибитор реакции). При недостаточности фермента ® развивается мегалобластической анемия.2,4-Диеноил-КоА редуктаза (*222745, КФ 1.3.1.34, 8q21.3—8q21.3, ген DECK,)— один из ферментов р-окисления жирных кислот. При недостаточности фермента (р): респираторный ацидоз, гиперлизинемия (см. nl).

    Дийодтиронин 5'-дейодиназа, см.

  • Тироксин дейодиназа
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • р-Дикетоназа, см. Тирозинемия.

    Дипептидаза цитозольная, см.

  • Карнозиназа
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • 2,3-Дифосфоглицерат мутаза (222800, КФ 5.4.2.4, 7q31-q34, ген BPGM). При недостаточности фермента (р) развиваются гемолитическая анемия, желтуха, спленомегалия.ДНК лигаза(*126391, АТФ-зависимая лигаза 1,КФ 6.5.1.1, 19ql3.2-ql3.3, ген LIG1). Мутации гена LIG1— одна из причин развития синдрома Блума. Л-ра: Bentley DJ et al: DNA ligase I is required for fetal liver erythropoiesis but is not essential for mammalian cell viability. Nature Genet. 13: 489—491. 1996.

    ДНК-топоизомераза, см. Атаксии-телеангиэктазия.

    Дофамин р-гидроксилаза (*223360, КФ 1.14.17.1, 9q34, ген DBH) превращает дофамин в норадреналин, секретиру-ется из хромаффинных клеток и норадренергических терми-налей вместе с норадреналином, определение активности фермента в крови предложено для оценки т.н. симпатической активности. При недостаточности фермента (р)— орто-статическая гипотёнзия, мышечная слабость, эпизоды гипогликемии, низкое содержание в крови, моче, СМЖ адреналина и норадреналина при высоком содержании в средах организма дофамина. Л-ра: Robertson D et al: Dopamine p-hydroxylase deficiency: a genetic disorder of cardiovascular regulation. Hypertension 18: 1—8, 1991.Енолаза (*172430, фосфопируват гидратаза, КФ 4.2.1.11, ген EN01). При дефектах гена: сфероцитоз; компенсированная гемолитическая анемия.Желатиназа В (КФ 3.4.24.35, матричная металлопротеина-за 9, коллагеназа 5). При мутациях гена высок риск развития колобом, брахидактилии; агенезии почки.

    a-i-Идуронидаза (КФ 3.2.1.76), см. Мукополисахаридозы.

    Изовалерил-КоА дегидрогеназа, см. Дефекты катаболизма лейцина.

    Имидопептидаза. см.

  • Пролидаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Индофенолоксидаза, см.

  • Супероксид дисмутаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Инозин фосфорилаза, см.

  • Пурин-нуклеозид фосфорилаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Йод д пероксидаза(*274500, КФ 1.11.1.8, 2р25, ген ТРО). При недостаточности йодид пероксидазы (р) возникает один из дефектов гормоногенеза щитовидной железы (ПА)— врождённый зоб.

    Йод иронин 5'-монодейодиназа, см.

  • Тироксин дейодиназа
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Калликреиновая протеаза, см.

  • простатоспецифический Аг
  • в 
  • Антиген
  • (nl).
  • Кальцидиол 1-монооксигеназа, см. Рахит наследственный. Кальцидиола 1 а гидроксилаза, см. Рахит наследственный.

    Карбамоилфосфат синтетаза, см. Недостаточность ферментов цикла мочевины.

    Карбоангидраза (КА, КФ 4.2.1.1, кофактор— цинк)

  • Известно 7 изоферментов
  • цитоплазматические растворимые КА I (114800, эритроцитарная), КА II (259730), КА III (114750, мышечная) КА VII (114700)
  • КА IV (114760) находится в связи с поверхностью клеток
  • КА V — митохондриальная
  • КА VI (114780) — секретируемая
  • Ингибиторы карбоанги-дразы нашли широкое применение при ряде заболеваний (к примеру, при глаукоме)
  • При недостаточности КА II развивается синдром Живо-Венсёла (мраморная болезнь мозга): низкорослость, гепатоспленомегалия, остеосклероз, черепной гиперостоз; ухудшение зрения в связи с давлением минерализованной ткани на зрительный нерв, диафизарный склероз, кальцификация базальных ганглиев, анемия, экстрамедуллярный гемопоэз, нормальный или пониженный интеллект, эпизоды гипокалиемического пареза; начало заболевания примерно в 2 года жизни (переломы костей). Лабораторно: почечный канальцевый ацидоз; повреждения остеокластов. См. также Ацидоз метаболический. Остеосклероз и остеопетроз. Л-ра: Guibaud P et al: Osteopetrose et acidose renale tubulaire. Deux cas de cette association dans une fratrie.Arch. Franc. Pedial. 29: 269—286,1972; Hu PY et al Seven novel mutations in carbonic acid anhydrase II deficiency syndrome identified by SSCP and direct sequencing analysis. Hum. Mutat. 9: 383—387, 1997; Laitala T, Vaananen, H.K.: Inhibition of bone resorption in vitro by antisense RNA and DNA molecules targeted against carbonic anhydrase II or two subunits of vacuolar H(+)-ATPase. / Clin. Invest. 93: 2311—2318, 1994; Nagao Y et al: Genomic organization of the human gene (CAS) and pseudogene for mitochondrial carbonic anhydrase V and their localization to chromosomes 16q and 16p. Genomics 28: 477—484, 1995; Tashian RE: Genetics of the mammalian carbonic anhydrases. Adv. Genet. 30: 321—356, 1992.
  • Карбоксипептидаза В (*212070, КФ 3.4.12.7, xp.13, ген CPB2)— сывороточный а-глобулин, инактивирующий компоненты комплемента СЗа, С4а, С5а, брадикинин и калли-дин. Дефект гена (р) — главная первопричина наследственного ангионевротического отёка. Синонимы: Карбоксипептидаза М(В2), кининаза I; инактиватор анафилатоксина.Карбоксиэстераза 1 (*114835, сериновая эстераза моноцитов типа 1, КФ 3.1.1.1, 16ql3-q22, ген CES1). Недостаточность (5Я) зарегистрирована при ревматоидном артрите,некоторых лимфомах, хронических В-клеточных лейкозах. Л-ра: Bell AL et al: Heredofamilial deficiency monocyte esterase in patients with rheumatoid arthritis. Ann. Rheum. Dis. 51: 668—670, 1992.Карнитин ацетилтрансфераза (*600184, КФ 2.3.1.7, 9q34.1, ген CRAT{CAT1}). При врождённой недостаточности (р): ребёнок плохо сосёт, эпизоды атаксии; парез глазодвигательных нервов; расстройства сознания, дыхательная недостаточность. Примечание. Карнитин ацетилтрансферазы— группа ферментов, катализирующих перенос ацильных групп от тиоэфиров ацил-КоА к карнитину (образуются соответствующие ацилкарнити-ны. По субстратной специфичности различают: карнитин-о-пальми-тоил трансферазы (типы 1 и 2, 600528 и 600650), карнитин октано-илтрансфераза (КФ 2.3.1.137), карнитин ацетилтрансфераза. См. также Дефекты окисления жирных кислот.

    Карнитин ацилкарнитин транслоказа. см. Дефекты окисления жирных кислот.

    Карнитин-опальмитоилтрансфераза, см. Дефекты окисления жирных кислот.

    Карнозиназа (гомокарнозиназа, КФ 3.4.13.3, хр. 18). Известно два заболевания, вызванных наследуемой (оба— р) недостаточностью фермента: гомокарнозиноз (236130, спастическая параплегия, отставание в умственном развитии, увеличено содержание гомокарнозина) и карнозинемия (*212200, 18q21.3, ген CNSN) отставание в умственном развитии, миоклонические судороги, карнозинемия,карнозинурия). См. также ГАМК трансаминаза, глутамат декарбоксилаза, сук-цинат-полуальдегид дегидрогеназа. Синонимы: XAA-HIS дипептидаза, аминоацилгистидин дипептидаза. Примечания:
  • Кофактор фермента — цинк
  • Гомокарнозин — специфичный для мозга дипеп-тид ГАМК и гистидина
  • Фермент, вероятно, идентичен неспецифической цитозольной дипептидазе (КФ 3.4.13.18, пептидаза А, гли-цил-глицин дипептидаза, глицил-лейцин дипептидаза, М2-В-Аланилар-гинин дипептидаза)
  • Карнозиназа отнесена к пептидазам семейства М25. Л-ра: Gibson KM et al: Inborn errors of GABA metabolism. BioEssays 4: 24—27, 1986; Willi SM et al: A deletion in the long arm of chromosome 18 in a child with serum carnosinase deficiency. Pediat. Res. 41:210—213, 1997.
  • Каталаза(*115500, КФ 1.11.1.6, ген САТ). Точечные мутации гена приводят к развитию акаталазии (акаталаземия, Та-кахары болезнь): врождённое отсутствие или низкий уровень каталазы крови, часты повторяющиеся инфекции и изъязвления дёсен, полости рта, носоглотки вследствие невероятности или ослабления гидролиза Н20,. Примечания
  • Болезнь впервые описал отоларинголог Такахара
  • Распространённость акаталазии особо велика в Японии (частота гетерозигот - 1,4%). Л-ра. Ogata M: Acatalasemia. Hum. Genet. 86: 331—340, 1991; Takahara S, Miyamoto H: Three cases of oral gangrene due to lack of catalase in the blood. Nippon Jibi-Inkoka Gakkai Kaiho 51: 163, 1948.
  • Катепсин К, см.

  • пикнодизостоз
  • в статье Акроостеолиз.
  • ct-Кетоглутарат дегидрогеназа. а-Кетоглутаратдегидроге-назный комплекс состоит из 3 субъединиц: а-кетоглутарат дегидрогеназа (Elk, 130410, оксиглутарат дегидрогеназа, КФ 1.2.4.2, 7р13-р11.2, ген OGDH), дигидролипоил сукцинилт-рансфераза (E2k, 14q24.3, ген DLST, 126063), дигидролипоил дегидрогеназа (ЕЗ, 246900, хр. 7). Известна недостаточность а-кетоглутарат дегидрогеназы (р), развивается глута-рацидурия (тип ИВ), метаболический ацидоз, врождённый молочнокислый ацидоз. Часто смерть в раннем детстве. Примечание: активность ферментов комплекса уменьшена при заболевания Альцхаймера. Л-ра: Christensen E: Prenatal diagnosis of glutaryl-KoA dehydrogenase deficiency: experience using first-trimester chorionic villus sampling. Prenatal Diag. 14: 333—336, 1994; Uziel G et al: Riboflavin-responsive glutaric aciduria type II presenting as a leukodystrophy. Pediat. Neural 13: 333—335, 1995; Wang SP et al: 3-hydroxy-3-methylglutaryl KoA lyase (HL): mouse and human HL gene (HMGCL) cloning and detection of large gene deletions in two unrelated HL-deficient patients. Genomics 33: 99—104, 1996.

    а-Кетокислот с разветвлёнными цепями декарбоксилаза см.

    Болезнь кленового сиропа (nl).

    Киназа фосфорилазы (* 172471, субъединица, у2,16р12.1 -р1 1.2, ген PHKG2): гликогеноз печени, аутосомно-доминантная форма.Кинурениназа (*278600, КФ 3.7.1.3). При дефекте фермента (известны как витамин В6-зависимая, так и независимая формы) развивается ксантуренацидурия (р): умственная отсталость. Л-ра: Tada К et al: Vitamin B6 dependent xanthurenic aciduria. TohokuJ. Exp. Med. 93: 115—124, 1967.

    Коллагеназа nbsp;5, см.

  • Желатиназа В
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Копропорфириноген оксидаза (* 121300, КФ 1.3.3.3,3q 12, ген СРО, 6 аллелей, R)— шестой фермент в цепи синтеза тема. Мутации гена СРО ведут к развитию наследственной копропорфирии. У большинства носителей болезнь асимп-томна, течение приступообразное, многие ЛС провоцируют приступ. Клинически: боль в животе, запор, гепатоспленоме-галия, желтуха, высокая восприимчивость кожи к инсоляции, психиатрическая и неврологическая симптоматика,ге-молитическая анемия. Лабораторно: избыточное содержание копропорфирина III в моче и кале, увеличена активность син-тетазы 5-аминолевулиновой кислоты (КФ 2.3.1.37); во время приступа в моче возрастает содержание порфобилиногена и 5-аминолевулиновой кислоты. Синонимы: копропорфирино-геназа, копроген оксидаза. См. также Порфирия. Л-ра: Lamoril J et al: A molecular defect in coproporphyrinogen oxidase gene causing harderoporphyria, a variant form of hereditary coproporphyria. Hum. Molec. Genet. 4: 275—278, 1995; Three novel mutations in the coproporphyrinogen oxidase gene. Hum. Mutat. 9: 78—80, 1997.Кортикостерон метил оксидаза (* 124080, цитохром Р450 [подсемейство XIB, полипептид 2], КФ 1.14.15.4, 8q21, ген CYP11B2, 5 дефектных аллелей, р). Клинически: гипоальдо-стеронизм, артериальная гипертензия, гипонатриемия,гипер-калиемия, увеличенное отношение ренина к альдостерону, 18-гидроксикортикостерона к альдостерону. Синонимы: стероидов 11-р-гидроксилаза, стероидов ll-p/18-гидроксилаза, альдосте-рон синтетаза, 18-гидроксистероид дегидрогеназа. Л-ра: Hashimoto К et al: CMO I deficiency caused by a point mutation in exon 8 of the human CYP11B2 gene encoding steroid 18-hydroxylase (P450C18). BBRC 234: 382—385, 1997.

    Крезолаза, см. Альбинизм.

    Ксантин дегидрогеназа (КФ 1.1.1.204), см. Ксантинурия(п1).

    Ксантин оксидаза (КФ 1.1.3.22), см. Ксантинурия (nl).

    L-Ксилулозоредуктаза (*260800, ксилитол дегидрогеназа, КФ 1.1.1.10) ведёт к пентозурии (каждый день экскретируетсяот 1 до 4 г L-ксилулозы). Это доброкачественное болезнь (р) широко распространено среди восточноевропейских евреев (1:2 500 новорождённых). Л-ра: Garrod AE: The Croonian lectures on inborn errors of metabolism. Lecture IV. Lancet II: 214—220, 1908.Лактат дегидрогеназа (ЛДГ, КФ 1.1.1.27)— тетрамер, состоящий из 5 разной электрофоретической подвижности изоферментов, скомбинированных из субъединиц А (* 150000, Hleartl-форма, 11р15.4, ген LDHA} и В (*150100, M[uscle]-форма, 12р12.2-р12.1, reuLDHB); тестикулярная форма (С) в состав изоферментов не входит. Дефекты гена LDHA редки (особо распространены у японцев, до 0,1%), приводят к миоглобинурии; повреждения гена LDHB клинического значения не имеют.Лецитин-холестерин ацилтрансфераза, см. Недостаточность лецитин-холестерин ацилтрансферазы.

    Лигноцероил-КоА лигазы, см. Адренолейкодистрофия.

    Лизин гидроксилаза (Лизин оксигеназа), см.

  • Проколлаген-ли-зин 5-диоксигеназа
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Лизил оксидаза, см. Кожа вялая.

    Лизин:а-кетоглутарат редуктаза, см. Гиперлизинемия (nl). Липаза панкреатическая, см. Недостаточность липаз. Липаза печени, см. Недостаточность липаз. Липаза лизосомная кислая, см. Недостаточность липаз. Липопротеин липаза, см. Недостаточность липаз.Малонил КоА декарбоксилаза (*248360, КФ 4.1.1.9). При недостаточности фермента (р) умеренная умственная отсталость, метаболический ацидоз, гипогликемия, рвота, судорожные припадки, экскреция с мочой органических аминокислот. Л-ра: MacPhee GB et al: Malonyl coenzyme A decarboxylase deficiency. Arch. Dis. Child. 69: 433—436, 1993.

    Маннозидаза, см. Маннозидоз.

    Мевалонат киназа, см. Ацидурия метилмалоновая.

    Металлопротеиназа 9 матричная, см.

  • Желатиназа В
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Метгемоглобин редуктаза (КФ 1.6.2.2). Дефекты фермента приводят к развитию врождённой метгемоглобинемии. Метгемоглобинемия наблюдается при дефектах цитохрома Ь5 (*250790, 18q23, ген CYB5, р), NADH-зависимой (*250800, 22ql3.31-qter, р) цитохром Ь5 редуктазы, NADPH-зависи-мой (250700, р) метгемоглобин редуктазы, а также при аномальных Hb (HBA1, 141800, 16pter-pl3.3; HBB, 141900, 11р15.5). При всех формах в эритроцитах появляются тельца Хайнца. Клинически: цианоз, различная выраженность отставания в умственном развитии. Введение метиленового синего (100—300 шрегозкаждый день) или аскорбиновой кислоты (500 мг/сут) имеет лишь косметический эффект.

    3-Метилглютаконил-КоА гидратаза, см. Дефекты катаболизма лейцина.

    М(5,10)-Метилентетрагидрофолат редуктаза, см. Гомоиистинурш.

    3-Метилкротонил КоА-карбоксилаза, си. Дефекты катаболизма лейцина.

    Метилмалонил-КоА мутаза, см. Ацидурия метилмалоновая.

    З-Метил-2-оксобутаноат дегидрогеназа. см. Болезнь кленового сиропа (nl).

    Метионин аденозилтрансфераза (*250850, КФ 2.5.1.6, 10q22, ген МАТ1А). При мутациях гена развивается гипер-метионинемия (р, сильнее выражена у девочек) с экскрецией диметилсульфидов, у новорождённых возможен респираторный дистресс. Примечание. Гиперметионинемия наблюдается также при наследственных цистинурии и тирозинемии. Л-ра: Mudd SH et al: Isolated persistent hypermethioninemia. Am. J. Hum. Genet. 57: 882—892, 1995; Ubagai Т et al: Molecular mechanisms of an inborn error of methionine pathway: methionine adenosyltransferase deficiency./ din. Invest. 96: 1943—1947, 1995.

    Метионин синтетаза (*156570, КФ 2.1.1.13, гомоцистеин: метилтетрагидрофолат метилтрансфераза, Iq43, ген MTR, R) катализирует образование метионина из гомоцистеина (в качестве кофактора необходим метилкобаламин или витамин В|2). При недостаточности фермента развивается мегалобла-стическая анемия, сочетающаяся при наследуемой форме с отставанием в умственном развитии, см также Ацидурия метилмалоновая. Л-ра: Leclerc D et al: Human methionine synthase: cDNA cloning and identification of mutations in patients of the cblG complementation group of folate/cobalamin disorders. Hum. Moke. Genet. 5: 1867—1874, 1996; Li YN et al: Cloning, mapping and RNA analysis of the human methionine synthase gene. Ibid. 5: 1851—1858, 1996.

    Миелопероксидаза (*254600, КФ 1.11.1.7, 17q21.3-q21, ген MPO, р) составляет 2—4% массы полиморфноядерного лейкоцита, катализирует образование хлорноватистой кислоты и других токсических агентов, значительно усиливающих бактерицидную активность нейтрофилов. Мутации фермента (частота в пределах 1:2500 в общей популяции)— первопричина снижения или отсутствия сопротивляемости организма к бактериальной и грибковой (особо Candida] инфекциям. Л-ра. Borregaard N, Cowland JB: Granules of the human neutrophilic polymorphonuclear leukocyte. Blood 89: 3503—3521, 1997; Kizaki M et al: Myeloperoxidase (MPO) gene mutation in hereditary MPO deficiency. Blood S3. 1935—1940, 1994.

    Миоаденилат дезаминаза, см.

  • Аденозин монофосфат дезамина-за
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Монооксигеназа микросомная флавиновая, тип 3, см.

  • Три-метиламинурия
  • в статье Аминоацидурия.
  • Моноаминооксидаза А, см. Синдром Брукнера (nl). Монофенол монооксигеназа, см. Альбинизм.Нейраминидаза (*256540, 20ql3.1, ген PPGB). При недостаточности нейраминидазы (р) почти всегда регистрируют сочетанную недостаточность р-галактозидазы. Клинически: карликовость, характерное лицо, повреждения глаза (телеангиэк-тазии конъюнктивы, помутнение роговицы, вишнёвое пятно макулы), глухота, умственная отсталость, судорожные припадки, множественный дизостоз, гемангиоматоз, повреждения митрального и аортального клапанов. См. также
  • сиалидаза
  • в статье Недостаточность ферментов. Синонимы: Галакто-сиалидоз, Синдром Гольдберга. Л-ра: GoldbergMF et al: Macular cherry-red spot, corneal clouding, and beta-galactosidase deficiency: clinical, biochemical, and electron microscopic study of a new storage disease. Arch. Intern. Med. 128. 387—398, 1971.
  • Нуклеозид фосфорилаза, см.

  • Пурин-нуклеозид фосфорилаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Окиси азота синтетаза эндотелиальная (* 163729, КФ 1 14 13 39, 7q36, ген NOS3) катализирует реакцию L аргинин
  • 202
  • 1,5 НАДФН — N0 (окись азота), /-цитруллин
  • 1,5 НАДФ+
  • 2Н20 Окись азота — газообразный медиатор межклеточных взаимодействий (костная ткань, мозг, эндотелий, р-клетки островков поджелудочной железы, периферические нервы), образующийся при помощи 4 разных форм (эндотелиальная, макрофагов, хрящевая, нейральная) синте-тазы окиси азота — бесцветный свободнорадикальный газ, реагирует с 02 (при всем этом образуются N02, N203, N204), в итоге превращаясь в нитриты (NQ2) и нитраты (N03~), естественный вазодилататор (эндотелием освобождаемый фактор вазодилатации), образующийся из i-аргинина в клетках эндотелия сосудов, макрофагах, нейтрофильных лейкоцитах, тромбоцитах Недостаточность NO-синтетазы вызывает увеличение АД, образование атеросклеротических бляшек, избыток N0 токсичен для нейронов, может привести к раз витию коллапса Л-ра Arngnmsson R et al Evidence for a familial pregnancy-induced hypertension locus in the eNOS gene region Am J Hum Genet 61 354—362, 1997, Nakayama Т et al Association analysis of CA repeat polymorphism of the endothehal nitric oxide synthase gene with essential hypertension in Japanese Clm Genet 51 26—30 1997, Wang XL et al A smokmg-dependent risk of coronary artery disease associated with a polymorphism of the endothehal nitric oxide synthase gene Nature Med 2 41—45, 1996
  • 3 Онсиацил-Ко А тиолаза пероксисом, см. Синдром цереброге-паторенальный.

    18-оксидаза, см. Синдром адреногенитальный.

    Оксопролиназа (*260005, КФ 3.5.2.9). При недостаточности (р): рвота, диарея, энтероколит, оксалатно-карбонатные камни почек, массивная экскреция 5-оксо-//-пролина с мочой.6(4)-3-оксостероид 5р-редуктаза (235555, КФ 1.3.99.6). При недостаточности: желтуха, внутрипечёночный холестаз, печёночноклеточная недостаточность. Л-ра: Daugherty CC et al: Resolution of liver biopsy alterations in three siblings with bile acid treatment of an inborn error of bile-acid metabolism (6(4)-3-oxosteroid 5-p-reductase deficiency). Hepatology 18: 1096—1101, 1993..

    Орнитин аминотрансфераза, см. Недостаточность ферментов цикла мочевины.

    Орнитин карбамоилтрансфераза, см. Недостаточность ферментов цикла мочевины.

    Орнитин транслоказа, см. Недостаточность ферментов цикла мочевины.

    Оротидин-5-пирофофорилаза (*258900, КФ 2.4.2.10, 3ql3), см. Оротацидурия(п1).Оротидин-5-фосфат декарбоксилаза (258920, КФ 4.1.1.23), см. Оротацидурия(п1).Параоксаназа (*168820, арилэстераза, КФ 3.1.1.2, ген ESA, R). Клинически: Предрасположенность к отравлению фос-форорганическими соединениями.

    Пептидаза D, см.

  • Пролидаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Пероксидаза эозииофилов (131399; пероксидаза [миело-пероксидаза], КФ 1.11.1.7, ген ЕРХ). При недостаточности фермента (#261500, р) гиперсегментация эозинофильных лей-коцитов. Л-ра: Zabucchi G et al: Eosinophil peroxidase deficiency: morphological and immunoeytochemical studies of the eosinophil-specific granules. Blood SO: 2903—29.10, 1992.Пиримидин нуклеотидаза (*266120, КФ 3.1.3.5, уридин 5'-монофосфат фосфогидролаза, 2 изофермента, ген P5N, р). При мутации гена P5N- гемолитическая анемия, внутрисо-судистый гемолиз, гемоглобинурия. Л-ра. David О et al: Inhibition of hexose tnonophosphate shunt in young erythrocytes by pyrimidine nucleotides in hereditary pyrimidine 5-prime nucleotidase deficiency. Europ. J. Haemal. 47: 48—54, 1991.

    Пирофосфорилаза, см.

  • Аденин фосфорибозилтрансфераза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • 61 Пирролин 5 карбоксилах дегидрогеназа, см. Гиперпроли-немия(п\).

    Пируват киназа (*266200, КФ 2.7.1.40, фосфоенолпиру-ват киназа, Iq2l-q22, ген PR, множество аллелей, р). Принято выделять 3 формы (эмбриональная, эритроцитарная и печёночная). При недостаточности: гемолитическая анемия, нормоцитарная нормохромная анемия, тромбоцитоз, желтуха, спленомегалия, холелитиаз, холецистит, возможен тромбоз в бассейне сонной артерии. См. также
  • Анемии вследствие недостаточности пируват киназы
  • (nl). Л-ра. Beutler E, Baronciani L: Mutations in pyruvate kinase. Hum. Mutat. 7: 1—6, 1996; Lenzner С et al: Molecular analysis of 29 pyruvate kinase-deficient patients from Europe with hereditary hemolytic anemia. Blood 89: 1793—1799, 1997; Miwa S, Fujii H: Molecular basis of erythroenzymopathies associated with hereditary hemolytic anemia: tabulation of mutant enzymes. Am. J. Hemat. 51: 122—132, 1996.
  • Пируват дегидрогеназа. Пйруватдегидрогеназный комплекс образуют 3 фермента: пируват декарбоксилаза (Е1; 208800,
  • 312170, КФ 4.1.1.1, Хр22.1-р22.2), дигидролипоил трансацетилаза (Е2; 245348, КФ 2.3.. 1.12), дигидролипоил дегидрогеназа (ЕЗ, 246900; КФ 1.6,4.3)
  • Пируват декарбоксилаза (а-субъединица пируват дегидрогеназы, множество дефектных аллелей, р). Клинически: эпизоды мозжечковой атаксии, хореоатетоз, молочнокислый ацидоз; непереносимость углеводов.
  • Пируват карбоксилаза, см. Синдром Лея, Недостаточность ферментов дыхательной цепи.

    Прогестерон редуктаза, см.

  • З-В-Дегидрогеназа
  • в статье Синдром адреногенитальный.
  • Проколлаген-лизин 5-диоксигеназа (453454, прокол-лаген-лизин, 2-оксиглутарат 5-диоксигеназа; КФ 1.14.11.4, 1р36.3—1р36.2, ген PLOD, кофакторы: железо, аскорбиновая кислота). При недостаточности фермента (р) развивается синдром Элерса-Дашю- Русакова.Проколлаген N-эндопептидаза (проколлаген М-протеи-наза, КФ 3.4.24.14). При недостаточности (р) развивается тип VII синдрома Элерса-Данло- Русакова.Пролидаза (*170100, КФ 3.4.13.9, 19pl3.2-ql3.2, ген PEPD). Фермент гидролизует связь между дипролилом и другими дипептидами. Клиническая картина недостаточности (р) крайне пёстрая. Характерны: дерматиты, кожные язвы ног, частые инфекции (нарушения функции компонента комплемента Clq), спленомегалия, разная степень отставания вумственном развитии; сходство с проявлениями СКВ. Лабо-раторно: с мочой экскретируются дипептиды, особо гли-цилпролин. Синонимы: X-PRO дипептидаза, пролин дипепти-даза, имидопептидаза, пептидаза D, у-пептидаза. Примечания
  • Кофактор фермента — марганец
  • Пролидаза отнесена к семейству пептидаз М24А. Л-ра: Ledoux P et al: Expression and molecular analysis of mutations in prolidase deficiency. Am. J. Hum. Genet. 59: 1035—1039, 1996; Shrinath M et al: Prolidase deficiency and systemic lupus erythematosus. Arch. Dis. Child. 76: 441—444, 1997.
  • Пролин дегидрогеназа, см. Гиперпролинемия (nl).

    Пролин дипептидаза, см.

  • Пролидаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Пропионил-КоА карбоксилаза (210210, КФ 6.4.1.3). При недостаточности фермента (р) развивается р-метилкротонил-глицинурия. Клинически: слабость, себорейный дерматит, ало-пецйя, кетоацидоз. См. также Глицин мия.

    Протогем ферро-лиаза, см.

  • Феррохелатаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Протопорфириноген оксидаза (*600923, КФ 1.3.3.4), см. Пор-фирия.

    Птерин-4а-карбиноламин дегидратаза (126090, тетра-гидробиоптерин дегидратаза, КФ 4.2.1.96, 10q22, ген PCBD). При недостаточности (р) развивается гиперфенилаланинемия. Л-ра: Citron BA et al: Mutation in the 4a-carbinolamine dehydratase gene leads to mild hyperphenylalaninemia with defective cofactor metabolism. Am. J. Hum. Genet. 53: 768—774, 1993.Пурин-нуклеозид фосфорилаза (243080, инозин фосфо-рилаза, КФ 2.4.2.1, 14ql3.1, ген NP, 7 дефектных аллелей) катализирует реакцию: пуриновый нуклеозид
  • фосфат = пурин
  • а-D-рибозо-1-фосфат. Недостаточность фермента ведёт к развитию Т-клеточного иммунодефицита с выраженными неврологическими расстройствами (*164050, р). Клиническая картина: Т-клеточный иммунодефицит, спастическая диплегия, спастический тетрапарез, поведенческие расстройства, пирамидная симптоматика, гиперрефлексия, высокий риск развития В-иммунобластной злокачественной лимфомы. Лабораторно: гипоурикемия, гипоурикозурия, экскреция пуринов (особо инозина и гуанозина), лимфопения. Примечание: недостаточность следующего фермента в цепи превращений — аденозин дезаминазы — первопричина тяжёлого комбинированного иммунодефицита, см.
  • Аденозин дезаминаза
  • в Иммунодефициты. Синонимы: нуклеозид фосфорилаза, инозин фосфорилаза. Л-ра: Markert ML et al: Mutations in purine nucleoside phosphorylase deficiency. Hum. Mutat. 9: 118—121, 1997; Pannicke U et al: Two novel missense and frameshift mutations in exons 5 and 6 of the purine nucleoside phosphorylase (PNP) gene in a severe combined -immunodeficiency (SCID) patient. Hum. Genet. 98: 706—709, 1996; Snyder FF et al: Point mutations at the purine nucleoside phosphorylase locus impair thymocyte differentiation in the mouse. PNAS 94: 2522—2527, 1997.
  • 5-а-Редуктаза 2, см. Гипоспадия.

    Родопсин киназа (КФ 2.7.1.125), см. Слепота ночная (nl).

    Саркозин дегидрогеназа (*268900, КФ 1.5.99.1, 9q33-q34, ген SARD) катализирует превращение саркозина (N-метилг-лицин). При недостаточности фермента (р) развивается сар-козинемия.

    Сахаропин дегидрогеиаза, см. Гиперлизинемия (nl).

    Сиалидаза (*256550, КФ 3.2.1.18, нейраминидаза 1, 6р21.3, ген NEU). При недостаточности нейраминидазы 1 (р) развивается лизосомная болезнь накопления с фенотипами: сиа-лидоз, синдром Моркио, муколипидоз I
  • Сиалидоз. Клинически: вишнёвое пятно макулы, прогрессирующая слепота, катаракта, прогрессирующие миоклонус и атаксия, хореоате-тоз, шатающаяся походка, невропатии, гепатоспленомегалия; мышечная слабость, диспноэ, ларингомаляция, короткое туловище, повреждения грудной клетки и брюшной стенки, лицевой дисморфизм при раннем начале, множественный дизос-тоз. Лабораторно: нейрональный липидоз, вакуолизирован-ные клетки фон Купффера; сиалилолигосахара в моче, вакуолизация лимфоцитов
  • Нефросиалидоз. Клинически: клубочковая нефропатия, нефроз и почечная недостаточность выступают на первый план. См. также
  • Нейраминидаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Стероидов 5-а-редуктаза 2, см. Гипоспадия.

    Стероидов ll-p/18-гидроксилаза, см.

  • Кортикостерон метил ок-сидаза
  • в статье Недостаточность ферментов.
  • Сукцинатдегидрогеназа, см.

  • Миопатии вследствие недостаточности сукцинатдегидрогеназы и аконитазы
  • в статье Миопатии метаболические.
  • Сукцинат-полуальдегид дегидрогеназа (*271980, КФ 1.2.1.16). Наследуемая (р) недостаточность фермента приводит к умеренному отставанию в умственном развитии, выраженной атаксии, экскреции ГАМК и глицина. См. шоке ГАМК трансаминаза, карнозиназа, глутамат декарбоксилаза. Л-ра: Chambliss KL et al: Molecular cloning of the. mature NAD(+)-dependent succinic semialdehyde dehydrogenase from rat and human: cDNA isolation, evolutionary homology, and tissue expression. J. ВЫ. Chem. 270: 461—467, 1995.Сульфамидаза (КФ 3.10.1.1, N-сульфоглюкозамин сульфогидро-лаза, сульфоглюкозамин сульфамидаза, гепаран N-сульфатаза); см. мукополисахаридоз типа 1ПА (Санфилпппо синдром А) в статье Му-кополисахаридозы.Сульфит оксидаза (*272300, КФ 1.8.3.1). Сульфоцистеи-нурия— наследственное нарушение обмена серосодержащих веществ при недостаточности сульфит оксидазы (р). Встречается самостоятельно и в составе комплексного дефицита ферментов при нарушении синтеза специфического (содержащего молибден) кофактора. Клинически: остро развивающаяся детская гемиплегия, умственная отсталость, прогрессирующее повреждение головного мозга, миоклонус, атаксия, хореиформные движения, судороги, подвывих хрусталиков. Лабораторно: увеличение в моче сульфитов и сульфоцистеина, тиосульфата, снижение экскреции неорганических фосфатов. Лечение: Отмечен положительный эффект при использовании диеты с низким содержанием серосодержащих аминокислот (цистин, гомоцистин, метионин).Течел ние и прогноз: чаще неблагоприятные, традиционно смерть на 1 году жизни, описаны более доброкачественные формы. Л-ра: Barbot С et al: A mild form of infantile isolated sulphite oxidase deficiency. Neuropediatrics 26: 322—324, 1995; Irreverre F et al: Sulfite oxidase deficiency: studies of a patient with mental retardation, dislocated ocular lenses, and abnormal urinary excretion of S-sulfo-I-cysteine, sulfite and thiosulfate. Biochem. Med. I: 187—199, 1967.

    Сульфо идуронат сульфатаза (КФ 3.1.6.13), см. Мукополиса-харидозы.

    Супероксид дисмутаза (КФ 1.15.1.1). Известно 3 супероксид дисмутазы (тип 1: растворимая, индофенолоксидаза, 147450, 21q22.1, ген SOD-1, митохондриальная,
  • 147460, ген SOD-2; внеклеточная,
  • 185490, ген SOD-3). Недостаточность супероксид дисмутазы 1 ® — одна из причин развития семейной формы бокового амиотрофического склероза.
  • Сфингомиелин фосфодиэстераза (257200, сфингомиелиназа, КФ 3.1.4.12, 11р15.4



    Комментарии к болезни «Недостаточность ферментов»

    Оставить комментарий к болезни

    Здесь вы можете оставить комментарий к болезни «Недостаточность ферментов», а также задать вопросы, связанные с ним.

    Если вы хотите оставить комментарий с оценкой, то вам необходимо оценить документ вверху страницы


    Другие болезни, связанные с Недостаточность ферментов

    • Недостаточность ферментов цикла мочевины
      Недостаточность ферментов цикла мочевиныНедостаточность ферментов цикла мочевины приводит к ги-пераммониемии и отравлению аммиаком. К этим ферментам отнесены: карбамоилфосфат синтетаза, орнитин карбамоил трансфераза, аргининосукцинат синтетаза, аргининосукцинат лиаза, аргиназа. Клинич
    • Недостаточность ферментов дыхательной цепи
      Недостаточность ферментов дыхательной цепиДыхательная цепь (фосфорилирующая система), переносящая электроны от восстановленных пиридиновых и флавино-вых нуклеотидов I (NADH-Ko Q редуктаза, или NADH дегидрогеназа, 161015)II (сукцинат-Ко Q редуктазаШ (Ко Q Н2-цитохром с р
    • Нейрогуморальные половые расстройства
      Нейрогуморальные половые расстройства – обусловливаются поражением диэнцефального отдела (субталамический нейрогуморальный центр) или отдельных желез внутренней секреции (гипофиз, гонады, надпочечники и др.); однако в большинстве случаев они имеют плюригландулярный характер (синдромы задержки или ди
    • Нейроревматизм
      Нейроревматизм – ревматическое поражение нервной системы. Ревматическая болезнь, чаще всего протекающая с поражением суставов и сердца, может затронуть и нервную систему, причем как периферическую (нервы), так и центральную (головной мозг). При поражении периферических нервов возникают расстройства,
    • Нефроптоз (опущение почки)
      Нефроптоз (опущение почки) - такое состояние, при котором почка смещается из своего ложа, располагается ниже, чем в норме, и ее подвижность при перемещении положения тела, особенно в вертикальном состоянии, превышает физиологические границы. Отсюда синоним названия этого заболевания - патологическая
    • Нервная анорексия
      Основные признаки нервной анорексии:снижение веса более чем на 15% исходного;болезненная убежденность в собственной полноте даже несмотря на низкий вес;аменорея.В основе болезни лежит неотступное стремление похудеть, которое больные реализуют путем диеты, физических упражнений, а нередко и клизм, сл
    • Нервный тик
      Нервный тик – внезапное, отрывистое, повторяющееся движение, в которое вовлекаются отдельные группы мышц. Причины нервного тикаПеренесенные или текущие повреждения нервной системы, даже незначительные или перенесенные десятки лет назад, такие как родовая травма, гипоксия (удушье), травма головы, мен
    • Нефропатия диабетическая
      Нефропатия диабетическаяДиабетическая нефропатия— ведущая причина инвалидиза-ции и смертности среди больных сахарным диабетом. Частота. 40—50% больных с инсулинзависимым сахарным диабетом (ИЗСД) и 15—30% больных с инсулиннезависимым сахарным диабетом (ИНСД).Факт
    • Неспособность к обучению специфическая
      Неспособность к обучению специфическаяСпецифическая неспособность к обучению— группа расстройств обучения, характеризующихся отставанием в развитии навыков чтения, письма и счёта, не соответствующим возрасту, уровню интеллектуального развития, образования пациента. Расстрой
    • Нестабильность плечевого сустава (привычный вывих плеча)
      Привычный вывих плечевого сустава  происходит при обычных движениях в суставе во время причесывания, мытья, переноске обычных тяжестей. Частота привычных вывихов достигает 16% от всех вывихов плеча. Обычно первый повторный вывих развивается в течение 6 месяцев после вправления первичного вывиха. Зат
    • Нейросифилис
      Нейросифилис - поражение нервной системы сифилитической инфекцией - может возникать в любой стадии развития этой инфекции и зависит от попадания возбудителя сифилиса (бледной трепонемы) в ткани мозга. ПричиныПрежде главной причиной сифилиса нервной системы считалось отсутствие или недостаточное пред
    • Нефрит интерстициальный острый
      Нефрит интерстициальный острыйОстрый интерстициальный нефрит— острое поражение интерстициальной ткани почек, обусловленное, по-видимому, реакцией гиперчувствительности, развивающейся в почках обычно вследствие воздействия ЛС. Хотя истинная частота острого интерстициального нефрита не
    • Несахарный диабет
      Несахарный диабет — это заболевание, обусловленное недостаточностью продукции антидиуретического гормона вазопрессина. Вазопрессин вместе с окситоцином накапливаются в задней доле гипофиза, но местом их образования является гипоталамус. Гормоны синтезируются в гипоталамусе и по длинным отросткам кле
    • Нейробластома
      НейробластомаНейробластома— новообразование, исходящее из эмбриональных предшественников симпатической нервной системы. Частота. 1/10000 живорождённых. Возникает в раннем возрасте, в 50—60% случаев до 2 лет. Генетические аспекты - см. Приложение 2. Вари
    • Непроходимость кишечная
      Непроходимость кишечнаяНепроходимость кишечника— полное прекращение или серьёзное нарушение пассажа кишечного содержимого по пищеварительной трубке. Частота. 9—20% больных с симптомами острого живота (чаще мужчины 40—60 лет). КлассификацияПо этиологииДинамическаяСпастичес
    • Недостаточность ферментов дыхательной цепи
      Недостаточность ферментов дыхательной цепиДыхательная цепь (фосфорилирующая система), переносящая электроны от восстановленных пиридиновых и флавино-вых нуклеотидов I (NADH-Ko Q редуктаза, или NADH дегидрогеназа, 161015)II (сукцинат-Ко Q редуктазаШ (Ко Q Н2-цитохром с р
    • Недостаточность ферментов цикла мочевины
      Недостаточность ферментов цикла мочевиныНедостаточность ферментов цикла мочевины приводит к ги-пераммониемии и отравлению аммиаком. К этим ферментам отнесены: карбамоилфосфат синтетаза, орнитин карбамоил трансфераза, аргининосукцинат синтетаза, аргининосукцинат лиаза, аргиназа. Клинич
    • Нейробластома
      НейробластомаНейробластома— новообразование, исходящее из эмбриональных предшественников симпатической нервной системы. Частота. 1/10000 живорождённых. Возникает в раннем возрасте, в 50—60% случаев до 2 лет. Генетические аспекты - см. Приложение 2. Вари
    • Нейрогуморальные половые расстройства
      Нейрогуморальные половые расстройства – обусловливаются поражением диэнцефального отдела (субталамический нейрогуморальный центр) или отдельных желез внутренней секреции (гипофиз, гонады, надпочечники и др.); однако в большинстве случаев они имеют плюригландулярный характер (синдромы задержки или ди
    • Нейроревматизм
      Нейроревматизм – ревматическое поражение нервной системы. Ревматическая болезнь, чаще всего протекающая с поражением суставов и сердца, может затронуть и нервную систему, причем как периферическую (нервы), так и центральную (головной мозг). При поражении периферических нервов возникают расстройства,
    2012—2020
    Наверх